Emoglobina e mioglobina a confronto

Ruolo, struttura e funzione dell'emoglobina. Cenni sulla mioglobina: ruolo, funzione e struttura. Confronto tra emoglobina e mioglobina e analisi delle differenze

In questo articolo intendo cimentarmi sulle differenze sostanziali dal punto di vista strutturale e funzionale di queste due molecole. In particolar modo tratterò il ruolo,la funzione, la struttura dell'emoglobina spiegando la legge della cooperatività. Successivamente mi occuperò di delineare alcuni brevi cenni sulla mioglobina descrivendone comunque gli aspetti soprascritti per l'Hb, mettendo a confronto successivamente questi parametri e spiegando brevemente il perché dell'esistenza di tali differenze.

Emoglobina (Hb)

L'Emoglobina è una proteina contenuta nei globuli rossi (GR) e deputata al trasporto dell'O2. Questa proteina rappresenta un efficace sistema di trasporto. L'O2 infatti si deve disciogliere nel sangue, ma in base alle sole leggi fisiche dei gas se ne discioglie una quantità insufficiente per le esigenze dell’organismo. La soluzione appunto è rappresentata dal sistema di trasporto reso possbile dall'Hb che carica l'O2 nella forma disciolta e permette che altro se ne possa disciogliere, continuando via via a caricarsene sino al limite delle sue capacità. In conclusione questo traportatore, durante il passaggio negli alveoli polmonari riesce a caricarsi molto più O2 di quanto se ne potrebbe disciogliere fisicamente, soddisfacendo così le esigenze metaboliche dell’organismo.

Ma come è strutturata l'Emoglobina?

L'unità strutturale dell'Hb è formata da una molecola proteica detta GLOBINA che ospita in una tasca idrofobica il gruppo prostetico dell'Eme, il quale rappresenta il centro attivo dell'Hb stessa essendo coinvolto nel legame con con L'O2. Il gruppo Eme è formato dalla porfirinaIX in cui al centro si inserisce un atomo di ferro allo stato di ossidazione (Fe++), a cui si lega l’O2. Ora, l'Hb in definitiva è formata da quattro monomeri (dunque è un tetramero) rappresentati dal complesso globina-eme. Il gruppo eme rimane identico, ciò che varia sono le globine che si contraddistinguono con le lettere dell’alfabeto greco (alfa, beta, gamma, delta). Nel tetramero i monomeri devono essere di due tipi diversi determinando cosi strutture diverse per denominazione e funzionalità.

Semplifichiamo: Globina (alfa o beta o gamma o delta) + Eme = Monomero; 4 di questi monomeri formano il tetramero Emoglobinico.

tetramero emoglobinico

La differenza sostanziale tra l'HbF (emoglobina fetale), HbA (adulta largamente presente nel nostro organismo) e l'HbA2 (presente in meno del5% ) sta nell'approvvigionamento dell'02 ovvero nella "avidità" che questi tetrameri emoglobinici hanno nei confronti del gas. Per esempio l'HbF ha un'elevata affinità nei confronti dell'02 in quanto il feto non disponendo dei polmoni si procural'O2 estrandolo dal sangue materno che si trova nella placenta " respirazione placentare" ma chiaramente a questo livello le pO2 sono molto più basse che non nei capillari alveolari e per questo occore un'Hb molto più avida di O2.

Come già detto la funzione cardine dell'Hb è il legame ed il trasporto dell'O2 attraverso i trasportatori che altro non sono che i GR. L'Hb quindi lega l'O2 nei polmoni e successivamente lo cede in periferia, rispettando questa equazione:

Hb+O2 ? HbO2

Nei polmoni dove godiamo di una pO2 elavata (100mmhg) prevarrà (HbO2) e dunque l'equazione è spostata verso destra, mentre in periferia la pO2 è bassa e quindi calando uno dei due reagenti l'equazione è spostata verso sinistra (Hb+O2). In periferia Hb tende a cedere l'O2 e sarà perciò apprezzabile una quota di Hb non del tutto saturata nota anche come (HbDEOXI).

curva di saturazione L'affinità dell’O2 nei confronti dell’Hb non è sempe uguale ma varia al variare della pressione del gas. Per basse pressioni parziali di 02 da (0-15 mmhg) la saturazione progredisce molto lentamente, mentre per pO2 intermedie (15-50 mmhg) si nota un'impennata della curva di saturazione e ciò sta a significare che quando l'Hb ha caricato una certa quata di O2 la saturazione procede più velocemente (in sostanza meno O2 lega a se più fa fatica a legare altre molecole man mano che se ne legano ha la sua capacità di legarne altre aumenta) aumentando di conseguenza l'affinità per questo gas.

La saturazione continuerà ad aumentare fino a un punto (80% di siti di legame saturati) oltre il quale la saturazione avverrà con molta difficoltà perchè molti siti di legame sono già occupati da molecole di 02 ma comunqe si potrarrà fino a completa saturazione (100% valore in percentuale che corrisponde a valori di pO2 che ritroviamo nei capillari polmonari a livello del mare sui 100mmhg). E'opportuno ricordare che per poter tracciare la curva è necessario individuare la (p50) ovvero quel valore che indica quel quantitativo di pO2 che determina la saturazione della metà dei siti di legame che per l'Hb è indicativamente sui 27mmhg di pO2.

Mioglobina (Mb)

emoglobina e mioglobina La mioglobina è una molecola presente nel mescuolo la cui struttura è simile ad uno dei monomeri di Hb con una parte proteica simile alla catena beta e un gruppo eme (la mioglobina ha la struttura di un monomero) Questa struttura è di fondamentale importanza dal momento che rappresenta una "riserva" di O2 per il muscolo nel momento in cui l'attività muscolare è a livelli tali da portare la saturazione dell'Hb a percentuali molto basse. In questi casi dunque la Mb cede parte dell’O2 immagazzinato rendendo possibili ancora per un po'le attività metaboliche delle cellule. Se osserviamo la curva di saturazione dell’Mb notiamo che questa molecola si satura molto più velocemente dell’Hb.

Si noti come per percentuali molto basse è in grado di saturarsi in percentuale elevata attorno al 70% (per pO2di 20mmhg la molecola risulta praticamente satura contro i 100mmhg che occorrono a livello alveolare per saturare completamente l'Hb). Di conseguenza anche la p50 della Mb risulta notevolmente inferiore a quella dell'Hb oscillando tra i 3-5 mmhg di pO2).

Discussione finale

Concludendo abbiamo esaminato le differenze sia strutturali e funzionali di queste due proteine, e possiamo dire che tali differenze rispecchiano il loro diverso ruolo a livello organico. L'Hb infatti presenta una struttura molto più complessa che vede la presenza di quattro monomeri che cooperano tra loro e che vanno a formare diversi tetrameri emoglobinici mentre la mioglobina presenta una struttura più essenziale formando un solo monomero. La saturazione in relazione alle pO2 è nettamente diversa con l'Hb che si satura molto più lentamente rispetto alla Mb per via di una struttura più complessa e che presenta molti più legami con l'O2.

Queste differenze sono spiegate dal ruolo di queste due molecole che vedono l'Hb il trasportatore per eccellenza dell'O2 in periferia attraverso i GR e che gode di pO2 che presentano range molto elevati (0-100mmhg a livello alveolare) mentre la Mb ha una funzione di deposito e si ritrova in un tessuto periferico: il muscolo e può godere di pO2 nettamente inferiori dato che l'ossigeno che ricava è quello ceduto dall'Hb che diffonde ai fluidi intercellulari e perciò la Mb deve necessariamente godere di un avidità nettamente superiore nei confronti di questo gas, avidità che le è naturalmente conferita per via della struttura meno complessa rispetto a quella vista e sopra descritta dell'Hb

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